β折叠(β-sheet),又称β片层结构(β-pleated sheet),是蛋白质的一种二级结构

Protein secondary structureBeta sheetAlpha helix
The image above contains clickable links
The image above contains clickable links
Interactive diagram of hydrogen bonds in protein secondary structure. Cartoon above, atoms below with nitrogen in blue, oxygen in red (PDB 1AXC​)

β折叠。参与的蛋白质主链原子和氢键以实体显示。

在β折叠中,两条以上氨基酸链(肽链),或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列,成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠,股与股之间会通过氢键固定,但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。

β折叠层并不是平的,因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。(英语pleated)这样每一股会更紧密排列,氢键更容易建立。氢键的距离为7。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的端在同侧为顺式,两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式,两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。

能形成β折叠的氨基酸残基一般不大,而且不带同种电荷,这样有利于多肽链的伸展,如甘氨酸丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。

另一种常见的蛋白质模序α螺旋和三种不同的β转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。

延伸閲讀

參見

外部链接