胱抑素A

位於3號人類染色體的基因

胱抑素A是一种在人体中由CSTA基因编码的蛋白质[6][7]

血清胱抑素A
已知的結構
PDB直系同源搜索: PDBe RCSB
識別號
别名CSTA;, AREI, STF1, STFA, Cystatin A, PSS4
外部IDOMIM184600 MGI3644688 HomoloGene3819 GeneCardsCSTA
相關疾病
Exfoliative ichthyosis[1]
基因位置(人类
3號染色體
染色体3號染色體[2]
3號染色體
血清胱抑素A的基因位置
血清胱抑素A的基因位置
基因座3q21.1起始122,325,248 bp[2]
终止122,341,969 bp[2]
RNA表达模式
查阅更多表达数据
直系同源
物種人類小鼠
Entrez
Ensembl
UniProt
mRNA​序列

NM_005213

NM_001082542

蛋白序列

NP_005204

NP_001076011

基因位置​(UCSC)Chr 3: 122.33 – 122.34 MbChr 16: 36.03 – 36.04 Mb
PubMed​查找[4][5]
維基數據
檢視/編輯人類檢視/編輯小鼠

胱抑素超家族包括含有多个胱抑素样序列的蛋白质。一些成员是活性半胱氨酸蛋白酶抑制剂,而其他成员已经失去或可能从未获得这种抑制活性。超家族中有3个抑制家族,包括1型胱抑素(stefin)、2型胱抑素和激肽原。该基因编码一种stefin,起半胱氨酸蛋白酶抑制剂的作用,与木瓜蛋白酶和组织蛋白酶BHL形成紧密复合物。该蛋白是角质形成细胞角化细胞包膜的前体蛋白之一,在表皮发育和维护。Stefin已被提议作为癌症的预后和诊断工具。[7]

相互作用

胱抑素A已被证明与胱抑素B[8][9]组织蛋白酶L1[9][10]产生相互作用。

参见

参考文献

  1. ^ 與血清胱抑素A相關的疾病;在維基數據上查看/編輯參考. 
  2. ^ 2.0 2.1 2.2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000121552 - Ensembl, May 2017
  3. ^ 3.0 3.1 3.2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000094733 - Ensembl, May 2017
  4. ^ Human PubMed Reference:. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. 
  5. ^ Mouse PubMed Reference:. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. 
  6. ^ Hsieh WT, Barrick JL, Berrettini WH, Chan MM, Fong D. A PstI DNA polymorphism in the human stefin A gene (STF 1). Nucleic Acids Res. Jun 1991, 19 (7): 1722. PMC 333958 . PMID 1674139. doi:10.1093/nar/19.7.1722-a. 
  7. ^ 7.0 7.1 Entrez Gene: CSTA cystatin A (stefin A). 
  8. ^ Pavlova, Alona; Björk Ingemar. Grafting of features of cystatins C or B into the N-terminal region or second binding loop of cystatin A (stefin A) substantially enhances inhibition of cysteine proteinases. Biochemistry (United States). Sep 2003, 42 (38): 11326–33. ISSN 0006-2960. PMID 14503883. doi:10.1021/bi030119v. 
  9. ^ 9.0 9.1 Estrada, S; Nycander M; Hill N J; Craven C J; Waltho J P; Björk I. The role of Gly-4 of human cystatin A (stefin A) in the binding of target proteinases. Characterization by kinetic and equilibrium methods of the interactions of cystatin A Gly-4 mutants with papain, cathepsin B, and cathepsin L. Biochemistry (UNITED STATES). May 1998, 37 (20): 7551–60. ISSN 0006-2960. PMID 9585570. doi:10.1021/bi980026r. 
  10. ^ Majerle, Andreja; Jerala Roman. Protein inhibitors form complexes with procathepsin L and augment cleavage of the propeptide. Arch. Biochem. Biophys. (United States). Sep 2003, 417 (1): 53–8. ISSN 0003-9861. PMID 12921779. doi:10.1016/S0003-9861(03)00319-9. 

阅读

外部链接