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氨基酸

生物學上重要的有機化合物

氨基酸（英語：amino acid）是生物學上重要的有機化合物，由胺基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能團，以及連到每一個胺基酸的側鏈組成。氨基酸是構成蛋白質的基本單位，賦予蛋白質特定的分子結構形態，使其分子具有生化活性（biochemical activity）。蛋白質是生物體重要的生物活性分子（bioactive molecule），包括催化新陳代謝的酶（又稱「酵素」）。

α-氨基酸的未電離形式的一般結構。
Table of Amino Acids.
在真核生物發現的21種蛋白原α氨基酸，根據其側鏈的pKa值和在生理生理pH 7.4值攜帶電荷分組
多肽是鏈狀的氨基酸
苯丙胺酸是標準氨基酸的一種

在人工合成氨基酸成功以前，氨基酸主要來源於蛋白質水解，而天然蛋白質水解所得的氨基酸大多為α-氨基酸，所以在生化領域「氨基酸」默認指α-氨基酸。至於β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途較少，大都用於有機合成、石油化工、醫療等方面。

不同的氨基酸脫水縮合形成肽（peptide），其縮合產生的酰胺鍵稱肽鍵。肽雖然和蛋白質在化學本質上除了聚合的長度外沒什麼不同，但是往往不像蛋白質有多級構造與特異功能。

歷史

1800年代初期，人們就發現了幾種氨基酸[1][2]。1806年，法國化學家發現了天冬酰胺，這是第一種被發現的氨基酸。1810年，胱胺酸被發現。1820年，甘胺酸和白氨酸被發現。1935年，蘇胺酸被發現[3][4]。

基本結構

在化學中，氨基酸指的是結構中含有胺基（-NH2 ）和羧基（-COOH）的有機化合物。根據胺基連結在羧酸中碳原子的位置，可分為α、β、γ、δ……等等的氨基酸：α氨基酸的胺基和羧基連在同一個碳原子上，β氨基酸的胺基和羧基連在相鄰的碳原子上，以此類推。 在生物學中，氨基酸通常特指α氨基酸，即胺基和羧基直接連接在同一個-CH-結構上的氨基酸，其通式是H2NCHRCOOH（R代表某種有機取代基）。

蛋白質經水解後，即生成20種氨基酸，如甘胺酸（Glycine）、丙胺酸（Alanine）、纈胺酸（Valine）、亮胺酸（Leucine）、異亮胺酸（Isoleucine）、苯丙胺酸（Phenylalanine）、色胺酸（Tryptophan）、酪胺酸（Tyrosine）、天冬氨酸（Aspartate）、組織胺酸（Histidine）、天冬酰胺（Asparagine）、穀氨酸（Glutamate）、賴胺酸（Lysine）、谷胺醯胺（Glutamine）、甲硫胺酸（Methionine）、精胺酸（Arginine）、絲胺酸（Serine）、蘇胺酸（Threonine）、半胱胺酸（Cysteine）、脯胺酸（Proline）等等。

分類

根據其結合基團不同。可分為脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、雜環氨基酸、無環氨基酸(acyclic)、鹼性氨基酸、含硫氨基酸、含羥基(醇)氨基酸、含碘氨基酸等。

理化特性

 
兩個氨基酸縮合通過肽鍵形成的二肽
  1. 天然的氨基酸都是無色結晶。熔點約在230℃以上，熔融時分解並放出CO2；都能溶於強酸或強鹼溶液中，除胱胺酸、酪胺酸、二碘甲狀腺素（英語：Diiodotyrosine）外，均易溶於水；除脯胺酸和羥脯胺酸外，均難溶於乙醇和乙醚。
  2. 具有兩性。有鹼性[二元胺基一元羧酸，例如賴胺酸（lysine）]；酸性[一元胺基二元羧酸，例如穀胺酸（Glutamic acid）]；中性[一元胺基一元羧酸，例如丙胺酸（Alanine）]三種類型。大多數氨基酸都呈顯不同程度的酸性或鹼性，呈顯中性的較少。所以既能與酸結合成鹽，也能與鹼結合成鹽。
  3. 除甘胺酸外，因不對稱碳的關係，氨基酸呈旋光性。特別地，在生物化學上，以甘油醛為基準依分子的絕對構型又分：D型和L型。組成天然蛋白質的氨基酸，都屬L型。

構成天然蛋白質的20種常見胺酸列表

主條目：標準蛋白氨基酸列表
縮寫 縮寫 全名 中文譯名 結構 支鏈 分子量 等電點 離解常數
（羧基） 		離解常數
（胺基） 		pKr(R) 其他
A Ala Alanine 丙胺酸   疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87
C Cys Cysteine 半胱胺酸   親水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37
D Asp Aspartate 天冬氨酸   酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90
E Glu Glutamate 穀氨酸   酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07
F Phe Phenylalanine 苯丙胺酸   疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31
G Gly Glycine 甘胺酸   疏水性 75.07 6.06 2.35 9.78 沒有旋光性
H His Histidine 組氨酸   鹼性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04
I Ile Isoleucine 異白氨酸   疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76
K Lys Lysine 離胺酸   鹼性 146.19 9.60 2.16 9.06 10.54
L Leu Leucine 白氨酸   疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74
M Met Methionine 甲硫胺酸   疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 蛋白質合成時第一個氨基酸，
可能在轉譯過程被移除
N Asn Asparagine 天冬酰胺   親水性 132.12 5.41 2.14 8.72
P Pro Proline 脯胺酸   疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 會破壞蛋白質α螺旋結構
Q Gln Glutamine 穀氨酰胺   親水性 146.15 5.65 2.17 9.13
R Arg Arginine 精胺酸   鹼性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48
S Ser Serine 絲胺酸   親水性 105.09 5.68 2.19 9.21
T Thr Threonine 蘇胺酸   親水性 119.12 5.60 2.09 9.10
V Val Valine 纈胺酸   疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74
W Trp Tryptophan 色胺酸   疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41
Y Tyr Tyrosine 酪胺酸   親水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46

標準氨基酸

主條目：標準蛋白氨基酸列表

共20種，是組成生命體中的蛋白質的主要單元，第21和第22種氨基酸，硒半胱胺酸和吡咯離胺酸，分別用通常的終止密碼子UGA和UAG編碼，出現在少數蛋白質中。

主要化學性質

以下的分子量是根據各元素的同位素在自然界的豐度所做的平均值。此外由於形成肽鍵時，會減少一個水分子，因此蛋白質中單一氨基酸的分子量，比下表數值少了18.01524 Da。

氨基酸 分子量（Da） pI pK1（α-COOH） pK2（α-+NH3）
丙胺酸 89.09404 6.01 2.35 9.87
半胱胺酸 121.15404 5.05 1.92 10.70
硒半胱胺酸 169.06
天冬胺酸 133.10384 2.85 1.99 9.90
谷胺酸 147.13074 3.15 2.10 9.47
苯丙胺酸 165.19184 5.49 2.20 9.31
甘胺酸 75.06714 6.06 2.35 9.78
組氨酸 155.15634 7.60 1.80 9.33
異亮胺酸 131.17464 6.05 2.32 9.76
賴胺酸 146.18934 9.60 2.16 9.06
吡咯離胺酸 255.31
亮胺酸 131.17464 6.01 2.33 9.74
甲硫胺酸 149.20784 5.74 2.13 9.28
天冬酰胺 132.11904 5.41 2.14 8.72
脯胺酸 115.13194 6.30 1.95 10.64
谷胺醯胺 146.14594 5.65 2.17 9.13
精胺酸 174.20274 10.76 1.82 8.99
絲胺酸 105.09344 5.68 2.19 9.21
蘇胺酸 119.12034 5.60 2.09 9.10
纈胺酸 117.14784 6.00 2.39 9.74
色胺酸 204.22844 5.89 2.46 9.41
酪胺酸 181.19124 5.64 2.20 9.21

支鏈性質

以下列表中的p𝘒ₐ值，可能與這些氨基酸在蛋白質內部時有所不同。

氨基酸 支鏈 疏水性 p𝘒ₐ 極性 電荷 芳香族
或脂肪族 		范德瓦爾斯半徑
丙胺酸 -CH3 XXX - - - - 67
半胱胺酸 -CH2SH XXX 8.18 - 酸性 - 86
硒半胱胺酸 -CH2SeH X 5.73 - - -
天冬胺酸 -CH2COOH - 3.90 X 酸性 - 91
穀胺酸 -CH2CH2COOH - 4.07 X 酸性 - 109
苯丙胺酸 -CH2C6H5 X - - - 芳香性 135
甘胺酸 -H X - - - - 48
組氨酸 -CH2-C3H3N2 - 6.04 X 弱鹼性 芳香性 118
異亮胺酸 -CH(CH3)CH2CH3 X - - - 脂肪性 124
離胺酸 -(CH2)4NH2 - 10.54 X 鹼性 - 135
吡咯離胺酸 -C12H21N3O3
亮胺酸 -CH2CH(CH3)2 X - - - 脂肪性 124
甲硫胺酸 -CH2CH2SCH3 X - - - - 124
天冬酰胺 -CH2CONH2 - - X - - 96
脯胺酸 -CH2CH2CH2- X - - - - 90
穀胺醯胺 -CH2CH2CONH2 - - X - - 114
精胺酸 -(CH2)3NH-C(NH)NH2 - 12.48 X 鹼性 - 148
絲胺酸 -CH2OH - - X - - 73
蘇胺酸 -CH(OH)CH3 - - X 弱酸性 - 93
纈胺酸 -CH(CH3)2 X - - - 脂肪性 105
色胺酸 -CH2-C8H6N X - - - 芳香性 163
酪胺酸 -CH2-C6H4OH X 10.46 X - 芳香性 141

基因表達與生物化學

氨基酸 短寫 縮寫 密碼子 在蛋白質中
出現頻率（%） 		對人類的必需性
丙胺酸 A Ala GCU, GCC, GCA, GCG 7.8 -
半胱胺酸 C Cys UGU, UGC 1.9 -
硒半胱胺酸 U Sec UGA -
天冬胺酸 D Asp GAU, GAC 5.3 -
穀胺酸 E Glu GAA, GAG 6.3 -
苯丙胺酸 F Phe UUU, UUC 3.9 X
甘胺酸 G Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7.2 -
組氨酸 H His CAU, CAC 2.3 -
異亮胺酸 I Ile AUU, AUC, AUA 5.3 X
離胺酸 K Lys AAA, AAG 5.9 X
吡咯離胺酸 O Pyl UAG
亮胺酸 L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9.1 X
甲硫胺酸 M Met AUG 2.3 X
天冬酰胺 N Asn AAU, AAC 4.3 -
脯胺酸 P Pro CCU, CCC, CCA, CCG 5.2 -
谷胺醯胺 Q Gln CAA, CAG 4.2 -
精胺酸 R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5.1 -
絲胺酸 S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6.8 -
蘇胺酸 T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 5.9 X
纈胺酸 V Val GUU, GUC, GUA, GUG 6.6 X
色胺酸 W Trp UGG 1.4 X
酪胺酸 Y Tyr UAU, UAC 3.2 -
終止編碼 - Term UAA, UAG, UGA - -

必需氨基酸

主條目：必需氨基酸

人體能消化吸收以及利用的氨基酸只有20種。其中有8種氨基酸（嬰兒為9種）是成人體內不能合成或合成速度不能滿足機體的需要，必須從膳食補充的氨基酸稱為必需氨基酸（EAA），即亮胺酸、異亮胺酸、纈胺酸、甲硫胺酸、苯丙胺酸、色胺酸、蘇胺酸、賴胺酸，組氨酸為小兒生長發育期間的必需氨基酸，胱胺酸、酪胺酸、牛磺酸為早產兒所必需。其他14種非必需氨基酸可以用葡萄糖或是別的礦物質來源製造。

肉類中的蛋白質是完全蛋白質，可以提供人體所需的全部氨基酸種類，瘦豬肉的蛋白質含量約為10%至17%，肥豬肉則只有2.2%；瘦牛肉為20%左右，肥牛肉為15.1%；瘦羊肉17.3%，肥羊肉9.3%；兔肉21.2%；雞肉23.3%；鴨肉16.5%；鵝肉10.8%。肉類的蛋白質經過烹調，有一部分會散在肉湯中，也有一部分水解成氨基酸，溶於肉湯裏，故烹調好的肉湯味道鮮美而富於營養。

氨基酸的分解代謝

在人體中氨基酸中的氮元素以尿素循環的方式變成尿素隨尿液或汗液排出體外，而在其他動物中可以銨根、尿素或尿酸形式排除體外，或以酰胺的形式儲存。某些氨基酸可以通過特殊代謝途徑轉變成其他含氮物質如嘌呤、嘧啶、紫質、某些激素、色素、生物鹼等。氨基酸的分解代謝主要在肝臟中進行。主要方式有氧化脫氨基、聯合脫氨基等，以聯合脫氨基為主。聯合脫氨基的作用機理是在相應轉氨酶作用下生成穀氨酸，再由穀氨酸脫氫酶催化氧化。α-氨基酸脫氨生成的α-酮酸可以再合成氨基酸或轉變為糖類和脂質，亦可經轉化後進入三羧酸循環氧化供能。能轉變為糖的稱生糖氨基酸；能轉變為酮體的稱生酮氨基酸；兩者兼可的稱生糖生酮氨基酸。標準氨基酸中，白氨酸和離胺酸為生酮氨基酸，色胺酸、異白氨酸、蘇胺酸、苯丙胺酸、酪胺酸為生糖生酮氨基酸，其餘為生糖氨基酸。

次要編碼氨基酸

通常的中止密碼子UGA（硒半胱胺酸）和UAG（吡咯離胺酸）編碼的氨基酸，出現在少數蛋白質中。

縮寫 縮寫 全名 中文譯名 結構 支鏈 分子量 等電點 離解常數
（羧基） 		離解常數
（胺基） 		pKr(R) 其他
U Sec Selenocysteine 硒半胱胺酸   親水性
O Pyl Pyrrolysine 吡咯離胺酸   鹼性

其它氨基酸

主條目：非蛋白氨基酸

參考文獻

引用

  1. ^ Vickery HB, Schmidt CL. The history of the discovery of the amino acids. Chem. Rev. 1931, 9 (2): 169–318. doi:10.1021/cr60033a001. 
  2. ^ Hansen S. Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois (PDF). Berlin. May 2015. （原始內容 (PDF)存檔於1 December 2017） （德語）. 
  3. ^ Simoni RD, Hill RL, Vaughan M. The discovery of the amino acid threonine: the work of William C. Rose [classical article]. The Journal of Biological Chemistry. September 2002, 277 (37): E25 [4 July 2015]. PMID 12218068. doi:10.1016/S0021-9258(20)74369-3  . （原始內容存檔於10 June 2019）. 
  4. ^ McCoy RH, Meyer CE, Rose WC. Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid. Journal of Biological Chemistry. 1935, 112: 283–302. doi:10.1016/S0021-9258(18)74986-7  . 

來源

延伸閱讀

參閱

外部連結

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