胃蛋白酶

胃蛋白酶(英語:pepsin)是一種消化性蛋白酶,由部中的胃粘膜主細胞gastric chief cell)所分泌,功能是將食物中的蛋白質分解為小的片段。胃蛋白酶的前體被稱為胃蛋白酶原

胃蛋白酶A
Pepsin in complex with pepstatin.[1]
識別碼
EC編號 3.4.23.1
CAS號 9001-75-6
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基因本體 AmiGO / EGO
胃蛋白酶B
識別碼
EC編號 3.4.23.2
CAS號 9025-48-3
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胃蛋白酶C(胃亞蛋白酶)
識別碼
EC編號 3.4.23.3
CAS號 9012-71-9
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歷史

1836年,泰奧多爾·施旺Theodor Schwann)在對消化過程進行的研究中,發現了一種能夠參與消化作用的物質,並將其命名為胃蛋白酶。[2]胃蛋白酶也是第一個從動物身上獲得的

前體與活化過程

胃蛋白酶先是表達酶原,即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體,其一級結構比胃蛋白酶多出了44個氨基酸

在胃中,胃粘膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸(由胃壁細胞所釋放)中的鹽酸後被激活。當胃對食物進行消化時,在被稱為胃泌素的一種激素迷走神經作用下,啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。在鹽酸所創造的酸性環境中,胃蛋白酶原發生去摺疊,使得其可以以自催化方式對自身進行剪切,從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨後,生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪切,將44個氨基酸殘基切去,產生更多的胃蛋白酶。

這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制,避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化,是一種保護機制。

某一肽鍵氨基端數第三個氨基酸為鹼性氨基酸(如賴氨酸精氨酸組氨酸)或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時,則不能有效地對此肽鍵進行剪切。[3]這種剪切特異性在pH值為1.3時表現得更不明顯:只傾向於剪切氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。[3]

胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性,其最適pH值約為3。在中性或鹼性pH值的溶液中,胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。

胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin英語pepstatin所抑制。

儲存方法

胃蛋白酶應保存在低溫環境中(-20至-80℃),以防止其發生自降解。儲存於pH值大於11的溶液中或對其進行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發生;當pH值回到6時,胃蛋白酶的活性即可恢復。

基因

以下三種基因編碼等價人類胃蛋白酶原A的酶:

胃蛋白酶原3、I類(胃蛋白酶原A)
識別
符號 PGA3
Entrez 643834
HUGO 8885
OMIM 169710
RefSeq NM_001079807
UniProt P00790
其他資料
EC編號 3.4.23.1
基因座 11 q13
胃蛋白酶原4、I類(胃蛋白酶原A)
識別
符號 PGA4
Entrez 643847
HUGO 8886
OMIM 169720
RefSeq NM_001079808
UniProt P00790
其他資料
EC編號 3.4.23.1
基因座 11 q13
胃蛋白酶原5、I類(胃蛋白酶原A)
識別
符號 PGA5
Entrez 5222
HUGO 8887
OMIM 169730
RefSeq NM_014224
UniProt P00790
其他資料
EC編號 3.4.23.1
基因座 11 q13

第四個人類基因編碼胃亞蛋白酶,即胃蛋白酶原C:

前胃亞蛋白酶
(胃蛋白酶原C)
識別
符號 PGC
Entrez 5225
HUGO 8890
OMIM 169740
RefSeq NM_001166424
UniProt P20142
其他資料
EC編號 3.4.23.3
基因座 6 pter-p21.1

參考文獻

  1. ^ PDB 1PSO; Fujinaga M, Chernaia MM, Tarasova NI, Mosimann SC, James MN. Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin. Protein Sci. May 1995, 4 (5): 960–72. PMC 2143119 . PMID 7663352. doi:10.1002/pro.5560040516. 
  2. ^ Florkin M. Discovery of pepsin by Theodor Schwann.. Rev Med Liege. 1957, 12 (5): 139–44. PMID 13432398. 
  3. ^ 3.0 3.1 酶和化学物质对于多肽的特异性剪切位点. [2007-10-30]. (原始內容存檔於2007-06-06). 

外部連結

參見

其他消化性蛋白酶

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