仙茅甜蛋白
仙茅甜蛋白（Curculin）是一種能引起甜味的蛋白質，該蛋白在1990年首次被發現並分離出來[1]。該蛋白存在於仙茅科植物寬葉仙茅（Curculigo latifolia）的果實中，該植物原產地是馬來西亞[1]，有時候也簡稱仙茅。和神秘果蛋白一樣，仙茅甜蛋白也能引起味覺改變。然而不一樣的是，它本身是甜的。在舌頭接觸該蛋白之後，水以及酸性溶液都能夠引起甜味。近年來在西方，人們越來越多的用Curculigo來指代這種植物。
| 仙茅甜蛋白 | |
|---|---|
| |
| 仙茅甜蛋白二聚體，來源：PDB 2DPF。 | |
| 識別 | |
| 符號 | CURC_CURLA |
| PDB | 2PDF 2D04 |
| UniProt | P19667 |
| 其他資料 | |
蛋白質結構
仙茅甜蛋白以異質二聚體的形式存在，它由兩個單元通過兩個二硫鍵連接在一起。每一個完整的甜蛋白1單體由114個胺基酸組成，重12.5kDa。每一個完整的甜蛋白2單體由113個胺基酸組成，重12.7kDa。
仙茅甜蛋白1 信號肽（SIGNAL）（22） MAAKFLLTIL VTFAAVASLG MA 1-50 DNVLLSGQTL HADHSLQAGA YTLTIQNKCN LVKYQNGRQI WASNTDRRGS 51-100 GCRLTLLSDG NLVIYDHNNN DVWGSACWGD NGKYALVLQK DGRFVIYGPV 101-114 LWSLGPNGCR RVNG Swiss-Prot生物蛋白序列資料庫上的仙茅甜蛋白的胺基酸序列[2]
仙茅甜蛋白2 信號肽（SIGNAL）（22） MAAKFLLTIL VTFAAVASLG MA 1-50 DSVLLSGQTL YAGHSLTSGS YTLTIQNNCN LVKYQHGRQI WASDTDGQGS 51-100 QCRLTLRSDG NLIIYDDNNM VVWGSDCWGN NGTYALVLQQ DGLFVIYGPV 101-113 LWPLGLNGCR SLN Swiss-Prot生物蛋白序列資料庫上的仙茅甜蛋白的胺基酸序列[3]
雖然兩個同樣的鏈可以組成同質二聚體，但只有兩根不同鏈組成的異質二聚體有甜味和味覺改變的能力。[4]在一些文獻裡，異質二聚體稱作「新仙茅甜蛋白」（neoculin），以便和更早研究製備的仙茅甜蛋白1同質二聚體區分。
甜味特性
仙茅甜蛋白被認為是一個強力增甜劑，報告稱在同等重量下，它比蔗糖要甜430至2070倍。[1][5][6]
在水溶液及酸性溶液（檸檬酸）下面，仙茅甜蛋白的甜度分別等同於6.8%和12%的蔗糖溶液，並能保持這種甜味分別長達5分鐘和10分鐘。[1]
這種味覺改變以至嘗出甜味的特性，在其它類型的酸性溶液中也能被觀察到，例如抗壞血酸（維生素C）[7]以及醋酸。
在pH值中性的溶液中，如果存在二價離子如鈣（Ca2+）或者鎂（Mg2+），則會消減其味覺改變的功能，而如果溶液呈酸性，則不受此影響。與此不同的是，無論是中性還是酸性的溶液中，一價離子如鈉（Na+）和氯（Cl−）都不會產生影響。[1][6]
目前，人們仍然不清楚該蛋白修改味覺的具體機制。不過研究人員猜測該蛋白由兩個點位，其中一個可以牢牢的粘附在味覺感受器的細胞膜上，而另一個則會與甜味感受器結合。而鈣離子（Ca2+）、鎂離子（Mg2+）、水以及酸會分別調節仙茅甜蛋白上這一個活性點位與感受器之間的結合程度，因此獲得修改味覺而嘗出甜味的能力。[6]
作為增甜劑
與大多數蛋白質一樣，仙茅甜蛋白對熱敏感。在50 °C，該蛋白質就已經開始降解並失去其甜味和味覺修改的特性了，因此在熱菜或者處理過的食品中用作添加劑不是一個好的選擇。然而如果不高於這一溫度，則它仍然可以在中性至酸性的溶液中發揮作用[6]，因此可以在例如涼菜中使用，也可以作為餐桌上使用的增甜劑。
生產
由於仙茅甜蛋白在自然界中並不常見，因此目前人們正努力通過基因重組等技術製造該蛋白。1997年，該蛋白已經可以在大腸桿菌及酵母中表達並生產，然而這種通過基因重組所得到的蛋白卻沒有甜味，也沒有味覺修改的能力[8]。不過到了2004年，一項研究則從經過基因重組的大腸桿菌中，獲得了具備這兩種能力的仙茅甜蛋白：作者發現，仙茅中實際上有兩個仙茅甜蛋白基因，只有這兩個基因生成的蛋白質組成異質二聚體才能產生出甜味[4]。
法律
除了能夠以合理成本進行商業化生產這一挑戰之外，還有許多監管及法律上的問題需要等待解決，在此之前並不能以增甜劑的名義進行生產銷售。
目前在美國以及歐盟並沒有法律文件規定其地位，而在日本則在厚生勞動省發布的《已知食品添加劑列表》（日本貿易振興會出版）中列為無害的食品添加劑。
參見
引用
- ^ 1.0 1.1 1.2 1.3 1.4 Yamashita H, Theerasilp S, Aiuchi T, Nakaya K, Nakamura Y, Kurihara Y. Purification and complete amino acid sequence of a new type of sweet protein taste-modifying activity, curculin. J. Biol. Chem. September 1990, 265 (26): 15770–5. PMID 2394746.
- ^ UniProtKB/Swiss-Prot database entry P19667
- ^ UniProtKB/Swiss-Prot database entry Q6F495
- ^ 4.0 4.1 Suzuki, M; Kurimoto, E; Nirasawa, S; Masuda, Y; Hori, K; Kurihara, Y; Shimba, N; Kawai, M; Suzuki, E; Kato, K. Recombinant curculin heterodimer exhibits taste-modifying and sweet-tasting activities. FEBS letters. August 2004, 573 (1-3): 135–8. PMID 15327988. doi:10.1016/j.febslet.2004.07.073.
- ^ Kurihara Y. Characteristics of antisweet substances, sweet proteins, and sweetness-inducing proteins. Crit Rev Food Sci Nutr. 1992, 32 (3): 231–52. PMID 1418601.
- ^ 6.0 6.1 6.2 6.3 Yamashita H, Akabane T, Kurihara Y. Activity and stability of a new sweet protein with taste-modifying action, curculin. Chem. Senses. April 1995, 20 (2): 239–43 [2009-11-04]. PMID 7583017. doi:10.1093/chemse/20.2.239. （原始內容存檔於2012-07-30）.
- ^ Y Kurihara, H Kohno, M Kato, K Ikeda and M Miyake. Protein curuculin and application of the same. US5242693 A. 1993.. [2009-11-04]. （原始內容存檔於2019-09-13）.
- ^ Kurihara, Y. and Nirasawa, S. Structures and activities of sweetness-inducing substances (miraculin, curculin, strogin) and the heat-stable sweet protein, mabinlin. Foods and Food Ingredients Journal of Japan 1997, 67-74.